Koenzymy
W tym artykule podchodzimy do tematu Koenzymy z różnych perspektyw, aby zapewnić pełny i szczegółowy pogląd na tę kwestię. Zbadamy jego pochodzenie, ewolucję w czasie, jego znaczenie dzisiaj i możliwe implikacje na przyszłość. Zagłębimy się w jego wpływ na różne obszary, od nauki po kulturę popularną, w tym politykę i ekonomię. Dodatkowo przeanalizujemy opinie ekspertów i doświadczenia ludzi związane z Koenzymy, aby rzucić światło na jego wiele aspektów i mniej znane aspekty. Ostatecznie ten artykuł będzie kompletnym przewodnikiem dla osób zainteresowanych dokładnym zrozumieniem Koenzymy i wszystkich jego konsekwencji.
Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nim holobiałko (holoproteina).
Biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie reagentów (atomów, grup atomów czy elektronów).
Koenzymy mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. nukleotydy i ich pochodne) lub nieorganiczny (np. jony metali).
Wiele organicznych koenzymów to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
Przykłady koenzymów
- FMN i FAD – pochodne witaminy B2
- Folian
- Koenzym A (CoA)
- Koenzym Q10 (CoQ10, ubichinon)
- NAD – pochodna witaminy B3
- NADP – pochodna witaminy B3
- fosforan pirydoksalu (PLP) – pochodna witaminy B6
- Pirofosforan tiaminy (TPP) – pochodna witaminy B1
- S-adenozylometionina (SAM) – przen. grup metylowych
- Tetrahydrofolian – pochodna kwasu foliowego
Przypisy
- ↑ a b M.W.G. de Bolster (ed.). Glossary of terms used in Bioinorganic Chemistry. „Pure & App. Chem”. 69 (6), s. 1251-1303, 1997. International Union of Pure and Applied Chemistry. (ang.).
- ↑ FMN i FAD są zwykle koenzymami, jednak w niektórych flawoenzymach ich pierścień izoalloksazynowy reszty flawiny jest związany kowalencyjnie z resztami aminokwasowymi His, Cys lub Tyr enzymu, w wyniku czego stają się grupami prostetycznymi, zob.: Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. „Curr Opin Chem Biol”. 11 (2), s. 195–202, 2007. DOI: 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID: 17275397.