Lysozym

I dagens verden er Lysozym blevet et emne af stor relevans og interesse for et bredt spektrum af mennesker, virksomheder og organisationer. Siden dets fremkomst har Lysozym fanget samfundets opmærksomhed og har genereret endeløse debatter, diskussioner og refleksioner omkring dets betydning, virkning og udvikling. Hvad enten det er på et personligt, professionelt, socialt eller kulturelt plan, har Lysozym formået at overskride grænser og har etableret sig som et centralt referencepunkt i dag. Af denne grund er det vigtigt at analysere og behandle alle aspekter relateret til Lysozym på en dyb og detaljeret måde for bedre at forstå dens indflydelse og relevans i vores daglige liv.

Proteinkrystal af lysozym
Den tertiære molekylstruktur af lysozym
Molekylmodel af lysozym:
Substratet (sort)
Bindingssædet (blåt)
Det aktive sæde (rødt)
Overblik over lysozyms reaktioner

Lysozym er er enzym, der fungerer ved at hydrolysere og bryde glykosidbindinger i peptidoglykaner. Enzymet kan også bryde glykosidbindinger i chitin, men ikke så effektivt som specifikke chitinaser. Lysozym kaldes også muramidase eller N-acetylmuramid glycanhydrolase og er et antimikrobielt enzym, der findes hos mennesker og dyr, hvor det udgør en del af det medfødte immunsystem.

Lysozym findes rigeligt i sekreter som tårer, spyt, modermælk og slim. Det er også til stede i cytoplasmatiske granula af makrofager og polymorfonukleære neutrofiler (PMN'er).

Store mængder lysozym findes i æggehvide.

Lysozym var den anden proteinstruktur (efter myoglobin) og den første enzymstruktur der blev løst.


Mekanisme

Lysozym er en glycosidhydrolase, der katalyserer hydrolysen af 1,4-beta-bindinger mellem N-acetylmuraminsyre (NAM) og det fjerde carbonatom i N-acetylglucosamin (NAG) i peptidoglycaner, som er hovedkomponenten i gram-positive bakteriers cellevæg. Bindingen af peptidoglycan-molekylet sker i en kløft mellem lysozyms to domæner.


Historisk

Den antibakterielle egenskab af æggehvide blev først observeret af Laschtschenko i 1909. Den bakteriedræbende aktivitet af næseslim blev demonstreret i 1922 af Alexander Fleming, opdageren af penicillin, som gav enzymet navnet lysozym: "Da dette stof har egenskaber, der ligner fermenternes egenskaber, har jeg kaldt det 'Lysozym'." Fleming fortsatte med at vise, at et lysozym var til stede i en lang række sekreter og var i stand til hurtigt at lysere forskellige bakterier, især en gul kok, som han arbejdede med.

Æggehvide-lysozym blev først krystalliseret af Edward Abraham i 1937, hvilket gjorde det muligt for David Chilton Phillips i 1965 ved hjælp af røntgenkrystallografi at udarbejde den tredimensionale struktur med en opløsning på 2 Ångström.

Lysozym var således den anden komplette proteinstruktur og den første enzymstruktur, der blev løst. På grundlag af den tredimensionale struktur var lysozom da også det første enzym, der fik beskrevet en detaljeret, specifik mekanisme, hvoraf der kunne udledes en generel forståelse af, hvordan enzymer fremskynder en kemisk reaktion ud fra atomers placering i den fysiske struktur.


Henvisninger